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您了解胃蛋白酶嗎?

發(fā)布時(shí)間: 2017-04-13  點(diǎn)擊次數(shù): 1744次

胃蛋白酶基本信息

胃蛋白酶(英文名稱:Pepsin)是一種消化性蛋白酶,由胃部中的胃粘膜主細(xì)胞(gastric chief cell)所分泌,功能是將食物中的蛋白質(zhì)分解為小的肽片段。主細(xì)胞分泌的是胃蛋白酶原,胃蛋白酶原經(jīng)胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶,胃蛋白酶不是由細(xì)胞直接生成的。

胃蛋白酶生物試劑方法

目前,國(guó)內(nèi)生物試劑胃蛋白酶有單一生物試劑和胃蛋白酶、胃膜素聯(lián)產(chǎn)兩種工藝。

胃蛋白酶作用方法

胃蛋白酶應(yīng)保存在低溫環(huán)境中(-20℃至-80℃),以防止其發(fā)生自降解。儲(chǔ)存于pH值大于11的溶液中或?qū)ζ溥M(jìn)行還原性甲基化也可以有效防止自降解的發(fā)生;當(dāng)pH值回到6時(shí),胃蛋白酶的活性即可恢復(fù)。

胃內(nèi)的消化主要是對(duì)蛋白質(zhì)初步分解,胃蛋白酶具有分解蛋白質(zhì)的作用,但從主細(xì)胞分泌出的胃蛋白酶是以無(wú)活性的酶原存在,必須依據(jù)胃酸激活并提供作用環(huán)境,因此鹽酸

激活胃蛋白質(zhì)酶原、提供胃蛋白酶作用的酸性環(huán)境,是其助消化功能.胃蛋白酶原由胃底主細(xì)胞分泌,在pH1.5~5.0條件下,被活化成胃蛋白酶,將蛋白質(zhì)分解為胨,而且一部分被分解為酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。

胃蛋白酶活化過(guò)程

胃蛋白酶先是表達(dá)為酶原,即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無(wú)活性的前體,其一級(jí)結(jié)構(gòu)比胃蛋白酶多出了44個(gè)氨基酸。在胃中,胃粘膜主細(xì)胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸(由胃壁細(xì)胞所釋放)中的鹽酸后被激活。當(dāng)胃對(duì)食物進(jìn)行消化時(shí),在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經(jīng)作用下,啟動(dòng)胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。 在鹽酸所創(chuàng)造的酸性環(huán)境中,胃蛋白酶原發(fā)生去折疊,使得其可以以

自催化方式對(duì)自身進(jìn)行剪切,從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨后,生成的胃蛋白酶繼續(xù)對(duì)胃蛋白酶原進(jìn)行剪切,將44個(gè)氨基酸殘基切去,產(chǎn)生更多的胃蛋白酶。這種在沒(méi)有食物消化時(shí)保持酶原形式的機(jī)制,避免了過(guò)量的胃蛋白酶對(duì)胃壁自身進(jìn)行消化,是一種保護(hù)機(jī)制。

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